针推专业生化大纲.docx

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1、生物化学教学大纲(biochemistry)(供四年制针灸推拿学专业、国际针推学专业用)一、课程目标1、课程的性质和目的课程性质：生物化学是研究正常人体的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科。它是一门医学必修的专业基础课。其任务主要是应用化学、生物学的理论和方法，从分子水平阐明人体的化学组成，其在生命活动中所进行的化学变化及其调控规律等生命现象的本质。目的：生物化学是实验科学，教学采用理论讲授和实验操作两种方式进行，在理论讲授中体现本专业的特点，尽量采用先进的教学手段，图文并茂等多种教学手段，生动形象地阐述生物化学的基本理论和代谢变化过程，使学生认识到生物化学在专业中的地位和重要性，明确

2、学习这门课的目的性，逐步运用科学的观点去进行思考、分析和解决问题。生物化学实验课要求学生掌握生物化学基本技能和操作,熟悉生化基本实验方法的原理,如分光光度法、电泳法、层析法等，并了解新世纪生化实验分析仪器的发展概况。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的理论基础、基本知识和基本技能，为学习后继医学基础课和现代药学科学奠定必要的基础，药物使用奠定必要的基础，促进中医药现代化贡献力量。2、本课程与其他课程的联系本课程为专业基础课，是医学专业学生学习药理学、病理学的基础课程。学习本课程需具备医用化学，有机化学，分析化学等一般的基础化学知识。二、课程学时分配本课程教学总时数为72学时，其中理论学时5

3、4学时，实验18学时。分配如下:理论学时课时分配表环节课程内容x理论实践教学习题及讨论小计实验实训见习其他绪论2生物大分子概述33蛋白质的结构与功能4核酸的结构与功能3酶6维生素3糖代谢66脂类代谢63生物氧化4氨基酸代谢43核甘酸代谢2DNA的生物合成3RNA的生物合成2蛋白质的生物合成2肝胆生化4总计5418三、建议教材和教学参考书目1、教材温进坤主编生物化学第一版中国中医药出版社2008年10月出版2、主要参考书目查锡良主编：生物化学第七版.人民卫生出版社.2008.6王继峰主编：生物化学中国中医药出版社.2003.1张来群主编：生物化学习题集科学出版社.2004,1吴梧桐主编：生物化学

4、第六版人民卫生出版社.2008.11史济平主编：药学分子生物学人民卫生出版社.2003.6周爱儒主编：生物化学第六版.人民卫生出版社.2004.1四、课程考核生物化学为考试课程，采用理论课闭卷考试，实验技能操作考试两种形式综合评定成绩。五、课程教学内容及基本要求第一章绪论【目的要求】掌握生物化学的概念和主要内容。熟悉生物化学的发展简史【教学内容】笫一节生物化学的发展历程一、生物化学发展的初期阶段二、生物化学的发展阶段三、分子生物学阶段笫二节生物化学的主要内容一、生物分子的结构与功能二、物质代谢与调节三、基因信息的传递及其调控【教学方法和时数】课堂讲授2学时通过本课程的学习，使学生熟悉生物化学的

5、发展历程，掌握生物化学的概念和主要内容。课外作业：1.简答题：你是如何理解生物化学是从分子水平阐述生命现象的？试举例说明。第二章生物大分子概述【目的要求】掌握氨基酸的理化性质，核甘酸的化学组成。熟悉氨基酸的分类；核甘酸的命名。了解氨基酸的结构；核甘酸的结构。【教学内容】第三节蛋白质的化学一、蛋白质的元素组成，蛋白质含有碳，氢，氧，氮，硫，磷等元素，多数蛋白质的含氮量相当接近，为16%。二、蛋白质的基本组成单位一氨基酸（一）氨基酸的结构（二）氨基酸的分类（三）氨基酸的理化性质。1、一般物理性质；2、芳香氨基酸紫外吸收光谱；3、氨基酸的化学性质第四节核酸化学一、核酸的元素组成二、核昔酸的结构1碱基

6、2戊糖3磷酸4核昔5核甘酸6游离核甘酸【教学方法和时数】课堂讲授3学时本章重点：氨基酸结构和性质；核甘酸的组成。本章难点：氨基酸结构；核昔酸的结构。通过本课程的学习，使学生了解氨基酸的结构；核昔酸的结构。熟悉氨基酸的分类；核甘酸的命名。掌握氨基酸的理化性质，核甘酸的化学组成。课外作业：1 .名词解释：蛋白质变性；模体；结构域；电泳；蛋白质等电点2 .简答题：论述蛋白质变性的因素、变性后特征以及在临床的运用。简述-螺旋的结构特点。何谓蛋白质的一级、二级、三级和四级结构？维系键分别为什么？笫三章蛋白质的结构与功能【目的要求】掌握蛋白质的一级，二级，三级，四级结构的概念；二级结构的类型及其要点。熟悉

7、蛋白质的理化性质；模序，结构域的概念；蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质空间结构与功能的关系。了解蛋白质的分类【教学内容】笫一节蛋白质的分子结构一、蛋白质一级结构三、肽键和肽（一）肽键的形成（二）体内某些重要的活性肽（三）一级结构的概念二、蛋白质的二级结构的概念（一）肽单位（二）二级结构的基本类型1、-螺旋；2、8-折叠；3、8一转角；4、无规则卷曲（三）超二级结构一模序三、蛋白质的三级结构的概念及其维系键。四、蛋白质的四级结构五、维持蛋白质构象的作用力笫二节蛋白质的结构与功能的关系一、蛋白质的一级结构与功能的关系二、蛋白质的一级结构与功能的关系笫三节蛋白质的理化性质一、蛋白质的紫外吸收二、蛋

8、白质的两性电离三、蛋白质的沉降特性四、蛋白质的胶体性质五、蛋白质的变性与复性六、蛋白质的呈色反应笫四节蛋白质的分类一、根据分子形状进行分类1、球状蛋白质；2、纤维状蛋白质二、根据化学组成分类1、单纯蛋白质；2、结合蛋白质三、根据生物活性分类【教学方法和时数】课堂讲授，板书，多媒体教学4学时本章重点：蛋白质的分子组成；蛋白质的一级结构，二级结构，三级结构和四级结构；蛋白质的理化性质。本章难点：蛋白质结构与功能的关系。通过本课程的学习，使学生掌握蛋白质结构的基本概念；二级结构的类型及其要点。熟悉蛋白质的理化性质；模序，结构域的概念；蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质空间结构与功能的关系。了解蛋白质

9、的分类。第四章核酸的结构与功能【目的要求】掌握DNA的一级结构的概念；DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能；mRNA.tRNA、rRNA的结构特点和功能；DNA变性和复性、Tn1值的概念。熟悉核酸变性的特征；DNA结构的多样性及超螺旋结构。了解DNA双螺旋结构模型的研究背景及意义；HnRNA.SnRNA等小分子RNA的功能。【教学内容】笫一节核酸的一级结构一、3,5,磷酸二酯键二、核酸的方向性三、核酸链的几种表达方式笫二节核酸的空间结构与功能一、DNA的空间结构与功能（一）DNA的二级结构双螺旋结构模型（二）DNA的三级结构（）DNA的功能二、RNA的空间结构与功能。（一）信使RNA结构与

10、功能（二）转运RNA结构与功能（三）核蛋白体RNA结构与功能（四）其他小分子RNA笫三节核酸的理化性质一、核酸的高分子性质二、核酸的沉降特性三、核酸的酸碱性四、核酸的水解五、核酸的紫外吸收六、核酸的变性和复性（一）DNA变性的（二）DNA复性（三）分子杂交技术【教学方法和时数】课堂讲授，板书，多媒体教学3学时本章重点：DNA的一级结构和DNA的双螺旋结构的要点；DNA变性和复性，mRNA.tRNA、rRNA的结构特点和功能。本章难点：DNA的双螺旋结构和DNA在真核生物内的组装；DNA变性和复性。通过本课程的学习，使学生掌握DNA的一级结构的概念；DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能；mR

11、NA、tRNA、rRNA的结构特点和功能；DNA变性和复性、Tm值的概念。熟悉核酸变性的特征；DNA结构的多样性及超螺旋结构。了解DNA双螺旋结构模型的研究背景及意义；HnRNA.SnRNA等小分子RNA的功能。课外作业：1 .名词解释：DNA变性；退火；Tm值；增色效应。2 .简答题：简述DNA双螺旋模型的结构要点？简述Chargaff规则的基本内容。简述RNA与DNA的主要不同点。第五章维生素【目的要求】掌握B族维生素和辅薛的关系。熟悉维生素的概念、分类，各种维生素的活性形式及生理功能。了解各种维生素缺乏病以及引起维生素缺乏病的原因。【教学内容】笫一节脂溶性维生素一、维生素A（一）、化学本

12、质、性质及分布（二）、生化功能及缺乏病二、维生素D（一）、化学本质、性质及分布（二）、生化功能及缺乏病三、维生素E（一）、化学本质、性质及分布；（二）、生化功能及缺乏病四、维生素K（一）、化学本质、性质及分布（二）、生化功能及缺乏病第二节水溶性维生素一、维生素B1（一）、化学本质、性质及分布（二）、生化功能及缺乏病八、维生素&2（一）、化学本质、性质及分布；（二）、生化功能及缺乏病九、硫辛酸十、维生素C（一）、化学本质、性质及分布；（二）、生化功能及缺乏病【教学方法和时数】课堂讲授，板书，多媒体教学3学时本章重点：各种维生素的活性形式，生理功能及相应的缺乏病。本章难点：B族维生素与辅酶的关系。

13、通过本课程的学习，使学生掌握B族维生素和辅酶的关系。熟悉维生素的概念、分类，各种维生素的活性形式及生理功能。了解各种维生素缺乏病以及引起维生素缺乏病的原因。第六章酶【目的要求】掌握结合酶的组成，酶的活性中心，酶原激活、同工酶的概念；酶的化学本质，酶促反应的特点；米氏方程的表达式、VInaX及Kn1的意义；底物浓度、酶浓度、pH、温度、竞争性抑制剂、激活剂对酶促反应的影响。熟悉酶促反应特异性的分类；酶的活性中心的组成，晦原激活的本质及其生理意义。不可逆抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响。了解酶的命名，分类及酶活性的测定。乳酸脱氢酶的组成及分布及意义；酶促反应的机制；酶促反

14、应速度与活化能的关系，酶的中间产物学说及诱导契合假说的基本要点；胰蛋白酶原激活的过程；VmaX及Km值的测定，晦活性的测定与酶活性单位。【教学内容】第一节际的组成、活性中心与功能一、酶的组成（一）、酶的分子组成1、单纯酶；2、结合酶（二）、酶的结构组成1、单体罅；2、寡聚酶；3、多酶复合体二、酶的活性中心三、酶促反应的特点与机制（一）酶促反应的特点1、高度的催化效率2、高度的专一性3、酶活性的可调性4、酶的不稳定性（二）酶促反应机制1、趋近效应与定向排列；2、多元催化；3、共价催化；4、表面效应第二节阵促反应动力学一、底物浓度对反应速度的影响（一）米-曼氏方程（二）Kin与VnI的意义（三）KIn值和Vmax的求法二、醉浓度对反应速度的影响三、温度对反应速度的影响与最适温度四、P