第八章氨基酸代谢.docx

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1、第八章氨基酸代谢氨基酸是蛋白质的基本组成单位。氨基酸的重要生理功能之一是作为合成蛋白质的原料。由于蛋白质在体内首先分解成为氨基酸而后再进一步代谢，所以氨基酸代谢是蛋白质分解代谢的中心内容。氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢两方面，本章重点论述分解代谢。体内蛋白质的更新和氨基酸的分解均妇要食物蛋白质来补充。为此，在讨论氨基酸代谢之前，首先叙述蛋白质的营养作用及蛋白质的消化、吸收问题。第一节蛋白质的营养作用一、蛋白质营养的重要性蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补，以及催化、运输、代谢调节等均需要蛋白质参与。同时，蛋白质也是能源物质，每克蛋白质在体内氧化分解可释放约17kJ（4h

2、eaD能量（蛋白质的供能作用可由精或脂肪代替）。由此，提供足够食物蛋白质对正常代谢和各种生命活动的进行是十分重要的，对于生长发育的儿童和康复期的病人，供给足量、优质的蛋白质尤为重要。二、蛋白质的需要量和营养价值（一）鼠平衡机体内蛋白质代谢的概况可根据氛平衡（nit1gnba1an一实验来确定。如前所述，蛋白质的含氮量平均约为16%。食物中的含氮物质绝大部分是蛋白质。因此测定食物的含氮量可以估算出所含蛋白质的量。蛋白质在体内分解代谢所产生的含氮物质主要由尿。粪排出。测定尿与粪中的含氮量（排出氮）及摄入食物的含氮量（摄入氮）可以反映人体蛋白质的代谢概况。1 .氮的总平衡摄入氛一排出氮，反映正常成人

3、的蛋白质代谢情况，即氮的“收支”平衡。2 .氮的正平衡摄入氮排出氮，部分摄人的氛用于合成体内蛋白质。儿童、孕妇及恢复期病人属于此种情况。3 .氮的负平衡摄入氮排出氛，见于蛋白质来要量不足，例如饥饿或消耗性疾病患者。（二）生理德要五根据氮平衡实验计算，在不进食蛋白质时，成人每日最低分解约Cog蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成的差异，不可能全部被利用，故成人每日最低需要30。509蛋白质。为了长期保持总氮平衡，仍须增量才能满足要求。我国营养学会推荐成/每日蛋白质需要量为SOgo（三）蛋白质的营养价值在营养方面，不仅要注意膳食蛋白质的量，还必须注意蛋白质的质。由于各种蛋E质所含氨基酸的种类和数

4、量不同，它们的质不同。有的蛋白质含有体内所需要的各种要基酸，并且含量充足，则此种蛋白质的营养价值（nutritionva1ue）高；有的蛋白质缺乏村内所需要的某种氨基酸，或含量不足，则其营养价值较低。人体内有8种氨基酸不能合成。这些体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸（essentia1aminoacid）。它们是：颜氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、宋丙氨酸和色氨酸。其余12种氨基酸体内可以合成，不一定需要由食物供应，在营养上称为非必需氨基酸（nonessetia1axyunoac冰。组氨酸和精氨酸虽能在人体内合成，但合成量不多，若长期缺乏也能

5、造成负氮平衡，因此有人将这两种氨基酸也归为营养必需氨基酸。一般来说，含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质，其营养价值高，反之营养价值低。由于动物性蛋白质所含必需氨基酸的种类和比例与人体需要相近，故营养价值高。营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称为食物蛋白质的互补作用。例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少而含色氨酸较多，豆类蛋白质含赖氨酸较多而含色氨酸较少，两者混合食用即可提高营养价值。某些疾病情况下，为保证氨基酸的需要，可进行混合氨基酸输液。第二节蛋白质的消化、吸收与腐败一、蛋白质的消化食物蛋白质的消化、吸收是人体氨基酸的主要来源。蛋白质本经消化不易吸收。有时某些

6、抗原、毒素蛋白可少量通过粘膜细胞进入体内，会产生过敏、毒性反应。一般说来，食物蛋白质水解为氨基酸及小肽后才能被机体吸收、利用。唾液中不含水解蛋白质的酶，故食物蛋白质的消化自胃中开始，但主要在小肠中进行。（一）胃中的消化胃中消化蛋白质的酶是胃蛋白酶（pepsin）,它由胃蛋白酶原（PePSinogCh）经胃酸激活而生成。胃蛋白酶也能激活胃蛋白酶原转变成胃蛋白酶，称为自身激活作用（autOCata1sis）o胃蛋白酶的最适PH为1.5-2.5,对蛋白质肽键作用的特异性较差。蛋白质经胃蛋白酶作用后，主要分解成多肽及少量氨基酸。胃蛋白酶对乳中的酪蛋白（casen）有凝乳作用，这对乳儿较为重要，因为乳液

7、凝成乳块后在胃中停留时间延长，有利于充分消化。（二）小肠中的消化食物在胃中停留时间较短，因此蛋白质在胃中消化很不完全。在小肠中，蛋白质的一）召费四吸收载体实验表明，肠粘膜细胞膜上具有转运氨基酸的载体蛋白（CamerP1Dtein）,能与氨基酸及Na”形成三联体，将氨基酸及Na”转运入细胞，Na”则借钠泵排出细胞外，并消本ATPo此过程与葡萄糖的吸收载体系统类似。由于氨基酸结构的差异，主动转运氨基酸的载体也不相同。已知人体内至少有4和类型的载体，分别参与不同氨基酸的吸收，它们是：中性氨基酸载体、碱性氨基酸章体、酸性氨基酸载体、亚氨基酸与甘氨酸载体。其中，中性氨基酸载体是主要载体。各种载体转运的氨

8、基酸在结构上有一定的相似性，当某些氨基酸共用同一载体时；则它们在吸收过程中将彼此竞争。上述氨基酸的主动转运不仅存在于小肠粘膜细胞，类似的作用也可能存在于肾小管细胞、肌细胞等细胞膜上，这对于细胞浓集氨基酸作用具有普遍意义。二）谷氨酸幕循环对氨基因的转运作用除了上述氨基酸的吸收机制外，Meister提出氨基酸吸收及向细胞内的转运过程是通过谷脱甘肽起作用的，称为“v一谷氨酸基循环”灯一咖tamycyC1e）,其反应过程首先由谷脱甘肽对氨基酸转运，其次是谷脱甘肽的再合成，由此构成一个循环（图82）。催化上述反应的各种酶在小肠粘膜细胞、肾小管细胞和脑组织中均存在，其中谷氨酸基转移酶位于细胞膜上，是关键酶

9、。细胞外ICOOHII,上.卜iHDNCHiIRI石基酸细胞膜细胞内*图8Zy谷氨酸基循环（三）胜的吸收肠粘膜细胞上还存在着吸收二肽或三肽的转运体系。此种转运也是一个耗能的主动吸收过程。吸收作用在小肠近端较强，敌肽吸收入细胞甚至先于游离氨基酸。不同二肽的吸收具有相互竞争作用。三、蛋白质的腐败作用在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用，称为腐败作用（W向动办fon）。实际上,腐败作用是细菌本身的代谢过程，以无氧分解为主。腐败作用的大多数产物对人体有害，但也可以产生少量脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。一）胶类的生成肠道

10、细菌的蛋白酶使蛋白质水解成氨基酸，再经氨基酸脱坡基作用，产生胺类（椰nes）。例如，组氨酸脱数基生成组胺，赖氨酸脱拨基生成尸胺，色氨酸脱数基生成色胺，酪氨酸脱按基生成酪胶等。酷胺和由苯丙氨酸脱换基生成的苯乙胶，若不能在肝内分解而进入脑组织，则可分别经卜羟化而形成卜羟酪胺（蜂胺，OCwine）和苯乙醇胺。它们的化学结构与儿茶酷胺（见后）类似，称为假神经递质（er1e11n,t1a11Sn11tter）。假神经递质增多，可取代正常神经递质儿条酚胶，但它们不能传递神经冲动，可使大脑发生异常抑制，这可能与肝昏迷的症状有关。*atat八卜“，干,，FHZC几N凡HCOH-Ogh-Iy苯乙胺OH苯乙醇股酷

11、胺OH卜羟酷联二）去的生成肠道中的氨（ammoia）主要有两个来源：一是未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基而生成；二是血液中尿素渗入肠道，受肠菌尿素酶的水解而生成氨。这些氨均可被吸收入血液在肝合成尿素。降低肠道的批，可减少氨的吸收。（三）其他有害物质的生成除了胺类和氨以外，通过腐败作用还可产生其他有害物质，例如苯酚、吼跌、甲基咧除及硫化氢等。正常情况下，上述有害物质大部分随粪便排出，只有小部分被吸收，经肝的代谢转变而解毒，故不会发生中毒现象。第三节氨基酸的一般代谢人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡。成人每天约有体内蛋白质的1%2呢被降解（加沙叨时on）。不同蛋白质的寿命差异很大，短则

12、数秒钟，长则数月。蛋白质的寿命通常用半寿期t；。（ha1f1ife）表示，即蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间。例如，人血浆蛋白质的ti。约为10天，肝中大部分蛋白质的HD为1一百天，结缔组织r一些蛋白质的ti人可达180天以上。许多关键性调节酶的ti人均很短。体内蛋白质的降解也是由一系列蛋白酶（P凶闲田）和肽酶（pephdase）完成的。真核g胞中蛋白质的降解有两条途径：一是不依赖Arh的过程，在溶酶体内进行，主要降B细胞外来源的蛋白质、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白质。另一是依赖ATh和泛素（Ubqu1tin）的过程，在胞液中进行，主要降解异常蛋白和短寿命的蛋白质。后一过程在不岩溶酶体的红细胞

13、中尤为重要。泛素是一种8.SkD（含兀个氨基酸残基）的小分子蛋白质，由于普遍存在于真材细胞而得名，其一级结构高度保守，酵母与人体泛素比较，只有3个氨基酸的差别。右蛋白质降解过程中，泛素与被降解的蛋白质形成共价连接，从而使后者激活。这种蛋E质的降解实际上是以一种极大的复合体（分子量1炉）形式进行的，其具体作用权银尚不清楚。食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库（metaboPoo人氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算。氨基酸由于不能自由通过细胞膜，所以在体内的分布也是不均匀的。例如，肌肉

14、中氨基酸占总代谢库的扣以上，肝约占10%,肾约占4%,血浆占1%6%。由于肝、肾体积较小，实际上它们所含游离氨基酸的浓度很高，氨基酸的代谢也很旺盛。消化吸收的大多数氨基酸，例如丙氨酸、芳香族氨基酸等主要在肝中分解，但支链氨基酸的分解代谢主要在骨骼肌中进行。血浆氨基酸是体内各组织之间氨基酸转运的主要形式。虽然正常人血浆氨基酸浓度并不高，但其更新却很迅速，平均半寿期约为15分钟，表明一些组织器官不断向血浆释放和摄取氨基酸。肌肉和肝在维持血浆氨基酸浓度的相对稳定中起着重要作用。体内氨基酸的主要功用是合成蛋白质和多肽。止匕外，也可以转变成其他含氮物质。正常人尿中排出的氨基酸极少。各种氨基酸具有共同的结

15、构特点，故它们有共同的代谢途径，但不同的氨基酸由于结构的差异，也各有其个别的代谢方式。体内氨基酸代谢的概况见图83所示。本节首先介绍氨基酸的一般代谢途径：脱氨基作用及由此而产生的a一酮酸的代谢。有关氢的代谢在下一节叙述。一、氨基酸的脱氨基作用一从量上看，氨基酸分解代谢的最主要反应是脱氨基作用。氨基酸的脱氨基作用在体内大多数组织中均可进行。氨基酸可以通过多种方式脱去氨基，例如氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基及非氧化脱氨基等，以联合脱氨基为最重要。一一联合脱氨基的过程是，氨基酸首先与小酮戊二酸在转氨酶作用下生成a一酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸再经1谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基而生成a.酮戊：酸，后者再继续参加转氨基作用（图84）。联合脱氨基作用的全过程是可逆的，因此这一过程也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。NAI）H+H1单几Q一火X旧文一文。+mC）HPe一o*大HmQCr了上回C额外囚.四五C且大芦O民U【17rp1;!rtR；.IOo*回pOK大回P*火C一岁*囚.一XtD回D.T二Op1peHWIWN一回巴3i卜一2间一*谷氨酸图8.4联合脱氨基作用（-）转石基作用1.转氨酶与转氨基作用体内各组织中都有氨基转移酶（thenohaferase）或称转氨酶（Hans出山nase）o此酶